Didaktik der Chemie / Universität Bayreuth

Stand: 22.11.10


Aminosäuren

Vortrag von Romana Tamm im Rahmen der "Übungen im Vortragen mit Demonstrationen - Organische Chemie", SS 09


Gliederung:

1 Vorkommen von Aminosäuren

2 Struktur von Aminosäuren
   2.1 Allgemeine Struktur
   2.2 Beispiel Glycin
   2.3 Form von Aminosäuren in Proteinen

3 Einteilung von Aminosäuren

4 Säure-Base Eigenschaften von Aminosäuren

5 Literatur


1 Vorkommen von Aminosäuren

Abb. 1: Vorkommen von Aminosäuren in verschiedenen Lebensmitteln, wie Brot und Fleisch [5]

Aminosäuren begegnen uns in sehr vielen Lebensbereichen (Abb. 1). In Nahrungsmitteln, wie z.B. Fleisch, Brot, Milch oder auch in Obst und Gemüse. Aber auch in unserem Körper sind sie in Form von Proteinen zu finden.

Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die im menschlichen Organismus lebenswichtige Aufgaben übernehmen. Sie können entweder vom Körper selbst synthetisiert werden oder müssen über die Nahrung aufgenommen werden. Die Aminosäuren, die der Mensch über die Nahrung aufnehmen muss werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet. Aminosäuren bilden die Bausteine für Proteine, die in unserem Körper eine sehr große Anzahl von Funktionen erfüllen und die häufigsten biologischen Makromoleküle in Zellen darstellen. Alle Proteine bestehen aus dem gleichen Satz von Aminosäuren, die jeweils in charakteristischen Sequenzen kovalent miteinander verknüpft sind. Die unterschiedlichen Möglichkeiten, die Aminosäuren miteinander zu verknüpfen, ermöglichen die verschiedenen Funktionen der Proteine im Körper, z.B. als Enzyme, Hormone, Antikörper, Transporter und noch viele mehr. In der Tabelle 1 sind Beispiele wichtiger Funktionen, die die Aminosäuren im Körper erfüllen, anhand von drei Aminosäuren dargestellt.

Aminosäure

Funktion

Histidin
  • Schlüsselfunktion bei der Bildung von Hämoglobin
Lysin
  • Kollagenbildung in Blutgefäßen, Haut, Knochen und Zähnen
  • Säure-Base-Pufferfunktion
Glutaminsäure (Glutamat)
  • bindet das beim Protein- und Aminosäureabbau freiwerdende Zellgift Ammoniak
  • wichtigste erregende Neurotransmitter im ZNS der Wirbeltiere

Tab. 1: Beispiele für die Funktionen von Aminosäuren


2 Struktur von Aminosäuren

2.1 Allgemeine Struktur

Alle Aminosäuren weisen einen gemeinsamen Grundaufbau auf (Abb. 2). In Aminosäuren sind jeweils die Carboxyl- und die Aminogruppe an das gleiche Kohlenstoffatom (alpha-C-Atom) gebunden. Deswegen werden sie auch als alpha- Aminosäuren bezeichnet. Die verschiedenen Aminosäuren kann man anhand ihres Restes R, auch Seitenkette genannt, unterscheiden. Die Seitenketten können in ihrer Struktur, Größe und elektrischer Ladung variieren und die Löslichkeit der Aminosäure in Wasser beeinflussen.

Abb. 2: Allgemeine Struktur von Aminosäuren

2.2 Beispiel: Glycin

Glycin ist die kleinste und einfachste Aminosäure (Abb. 3). Auf Grund seiner geringen Größe wird es in Proteinen oft an räumlich beengten Positionen eingebaut.

Abb. 3: Struktur von Glycin

Vor allem im Kollagen, einem beim Menschen oder bei vielzelligen Tieren vorkommenden Strukturprotein hauptsächlich des Bindegewebes, hat Glycin eine wichtige Funktion. Auffällig ist, dass Glycin in der Kollagenhelix an jeder dritten Stelle zu finden ist. Es ist in der Lage zu anderen Aminosäuren Wasserstoffbrückenbindungen auszubilden und verleiht dem Kollagen (Form einer Helix (Abb. 4)) dadurch seine enorme Zugfestigkeit.

Abb. 4: Kollagenhelix [1]

Glycin kann vom Körper selbst hergestellt werden, muss also nicht über die Nahrung aufgenommen werden und gehört somit nicht zu den essentiellen Aminosäuren. Außerdem gilt Glycin als eines der wichtigsten inhibitorischen neuronalen Botenstoffe (Neurotransmitter).

2.3 Form von Aminosäuren in Proteinen

Da da das alpha-C-Atom der Aminosäuren, außer bei Glycin, vier verschiede Substituenten besitzt, existieren sie in verschiedenen Konformationen. Man bezeichnet Moleküle, die in der Summenformel gleich sind, sich aber in der optischen Aktivität unterscheiden als Enantiomere. Enantiomere verhalten sich wie Bild und Spiegelbild und können durch Drehung der Moleküle nicht zur Deckung gebracht werden. Es gibt die L- (lat. "laevus" links) und die D-Form (lat. "dexter" rechts) der Aminosäuren.

Aminosäuren kommen in Proteinen aber nur als L-Enatiomere vor, da der zum Aufbau von Proteinen notwendige Apparat - bestehend aus Ribosomen, tRNA und die Aminoacyl-tRNA Synthetase (Enzym, das die tRNA mit Aminosäuren belädt) und andere - selbst optisch aktiv ist und nur L-Enantiomere erkennen kann. Außerdem müssen Aminosäuren zur Bildung von Proteinen alle der gleichen stereochemischen Reihe angehören. Das bedeutet für die Bezeichnung  L-Alanin, dass die Aminogruppe (-NH2) in der Fischerprojektion nach links zeigt. Bei den D-Enantiomeren hingegen steht die Aminogruppe in der Fischerprojektion nach rechts. Um den Unterschied der beiden Enantiomere zu verdeutlichen, sind sie in der Tabelle 2 aufgeführt.

Darstellungsform L- Alanin D- Alanin
räumliche Darstellung
Fischerprojektion

Tab. 2: Abbildung des L-Enantiomers (linke Seite) und D- Enantiomers (reche Seite) von Alanin in der Fischerprojektion (unten) und in der räumlichen Darstellungsweise (oben)


3 Einteilung von Aminosäuren

Aminosäuren kann man anhand der Eigenschaften ihrer Seitenkette in verschieden Gruppen einteilen (Abb. 5 und Abb. 6). Die Seitenketten können sich in ihrer Struktur, Größe, Polarität und elektrischer Ladung unterscheiden und haben somit Auswirkung auf die Löslichkeit der Aminosäure in Wasser. Es gibt Aminosäuren mit unpolaren, aliphatischen, mit aromatischen, mit positiv geladenen oder mit negativ geladenen Seitenketten. Die in den Abbildungen mit rot gekennzeichneten Seitengruppen zeigen bei den Aminosäuren mit polaren, ungeladenen und geladenen (positiv, negativ) Seitenketten  (Abb. 5) und einen hydrophoben Charakter bei denen mit unpolaren, aliphatischen bzw. aromatischen Seitenketten (Abb. 6). Die grün gekennzeichnet Aminosäuren sind essentiell für den menschlichen Körper und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.

polare, ungeladene Seitenkette positiv geladene Seitenkette negativ geladene Seitenkette
Serin Lysin Aspartat
Threonin Arginin Glutamat
 
Cystein Histidin  
   
Asparagin    
   
Glutamin    
Abb. 5: Aminosäuren mit hydrophilen Seitenketten

 

unpolare, aliphatische Seitenkette aromatische Seitenkette
Glycin Phenylalanin
Alanin Thyrosin
Prolin Tryptophan
 
Valin  
 
Leucin  
 
Isoleucin  
 
Methionin  
Abb. 6: Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten

4 Säure-Base-Eigenschaften der Aminosäuren

Aminosäuren liegen in fester Form und in neutralen (pH = 7), wässrigen Lösungen als Zwitterion vor (Abb. 7). Das bedeutet, dass die Aminogruppe protoniert ist (-NH3+) und die Carboxylgruppe (-COO-) deprotoniert ist. Aufgrund dieser Tatsache sind die meisten Aminosäuren gut in Wasser löslich. Die Aminogruppe fungiert hierbei als Base (Protonenakzeptor) und die Carboxylgruppe als Säure (Protonendonator).

Abb. 7: Zwitterion am Beispiel von Glycin

Die Säure-Base-Eigenschaften kann man anhand eines Versuches nachweisen. In der folgenden Tabelle 3 wird dieser Versuch näher beschrieben.

Beschreibung

Zeitbedarf:  ca. 30 Minuten
Ziel: Demonstration der Säure-Base-Eigenschaft einer Aminosäure
Material:
  • Computer
  • pH-Elektrode und Chembox oder pH-Meter
  • Magnetrührer und Rührfisch
  • Bürette (50 ml)
  • Becherglas (150 ml und 400 ml)
  • Bürettenhalter
  • 2+1 Muffen, 1+1 Klammern
  • kleiner Trichter
  • Stativstange
  • Pipette (25 ml)
  • Maßkolben (100 ml)
  • Waage
Chemikalien:
  • Salzsäure c(HCl)=0,1 mol/L
  • Maßlösung: c(NaOH)=0,1 mol/L
  • Aminosäure: c(Glycin)=0,1 mol/L
  • destilliertes Wasser
Aufbau und Vorbereitung:

Versuchsaufbau: Titration von Glycin


[4]

Den Versuch gemäß der Abbildung aufbauen. Es muss sichergestellt werden, dass die Chembox oder das pH-Meter mit dem Computer verbunden ist. Dann kann der Computer gestartet werden. Die pH-Meßkette muss an den pH-Eingang (4) angeschlossen werden und anschließend kann die Cembox eingeschaltet werden. Die pH-Meßkette muss noch vor der Messung kalibriert werden.

Durchführung: Zuerst werden in einem Becherglas 0,375 g Glycin in 50 ml Salzsäure HCl der Konzentration c(HCl)=0,1 mol/L gelöst. 20 ml der hergestellten Glycinlösung werden für die Titration entnommen und in ein neues Becherglas gegeben. Zum Bedecken der pH-Elektrode wird das Becherglas mit Wasser aufgefüllt. Anschließend wird  mit Natronlauge NaOH der Konzentration  c(NaOH) =0,1 mol/L titriert.

Beim Starten der Titration muss darauf geachtet werden, dass der Beginn des Zutropfens und der Start der Messreihe am Computer (Button BEGINN), sowie auch später das Beenden der Titration, gleichzeitig vollzogen werden.

Die pH-Änderung wird über eine pH-Elektrode und dem daran angeschlossenen pH-Meter gemessen. Die daraus resultierende Titrationskurve lässt sich am Computer verfolgen.

Beobachtung: Im Laufe der Titration ergibt sich folgendes Diagramm:


 [1]

In der Abbildung beispielhaft dargestellten Titrationskurve sind die beiden Pufferbereiche (blaue Kästen) mit ihren pKs-Werten (pK1=2,34 und pK2=9,60), die sich jeweils in der Mitte dieser Pufferbereiche befinden, zu erkennen. Außerdem kann man aus der Kurve den isoelektrischen Punkt (IP), auch Äquivalenzpunkt genannt, ablesen (IP=5,97). Über der Kurve sind die in den verschiedenen pH-Bereichen vorliegenden Aminosäure-Ionen dargestellt.

Bei der vom Computer aufgezeichneten Kurve lassen sich die pKs-Werte aber nicht bestimmen.

Deutung: Aminosäuren können mit Hilfe der Carboxyl- und Aminogruppe sowohl Protonen aufnehmen (Carboxylgruppe), als auch abgeben (Aminogruppe). Aminosäuren sind also Ampholyte. Auf Grund des Protonenüberschusses durch die Salzsäure liegen die Glycinionen am Anfang der Titration als Kationen vor (grün umrahmt), da die Carboxyl- und Aminogruppe alle Protonen aufgenommen haben. Wenn der Pufferbereich überschritten wird, gibt die Carboxylgruppe ihr Proton an die Hydroxidionen der Natronlauge ab. Dadurch entstehen die Zwitterionen, die an der Aminogruppe positiv und der Carboxylgruppe negativ geladen  sind (pink umrahmt). Den Punkt, an dem diese Zwitterionen vorliegen, bezeichnet man als den isoelektrischen Punkt (IP). Die Gesamtladung des Ions ist gleich null, da gleich viele Säuregruppen negativ wie Aminogruppen positiv geladen sind. In einem elektrischen Feld würde die Aminosäure also nicht mehr wandern, da sich die verschiedenen Ladungen somit ausgleichen. Bei weiterer Zugabe von Natronlauge herrscht im Aminosäuremolekül ein Protonenmangel , denn  auch die Aminogruppe des Glycinions gibt ein Proton ab. Im basischen Bereich, ab pH=12, liegen Aminosäuren folglich nur noch in anionischer Form vor (blau umrahmt), da sowohl die Amino-, als auch die Carboxylgruppe ihre Protonen abgegeben haben.

Tab. 3: Versuchsbeschreibung der Titration von Glycin

In diesem Versuch kann man also anhand des Verlaufes der Titrationskurve nachweisen, dass Aminosäuren je nach pH-Wert auf Grund ihrer Eigenschaften der Carboxyl- und Aminogruppe in unterschiedlicher Form vorliegen. Die Ladung eines Aminosäuremoleküls ist folglich abhängig vom pH-Wert der Lösung.


Zusammenfassung

Es gibt 20 für den menschlichen Organismus wichtige Aminosäuren, die in den Proteinen in der L-Enantiomerform zu finden sind. Allen gemeinsam ist, dass sie eine alpha-Carboxyl- und eine alpha-Aminogruppe besitzen. Die einzelnen Aminosäuren unterscheiden sich in der Seitenkette (Rest), die die charakteristische Eigenschaft der jeweiligen Aminosäure ausmacht. Alle Aminosäuren, außer die kleinste (Glycin), haben ein chirales alpha-C-Atom.
Aminosäuren liegen in wässriger Lösung - abhängig vom pH-Wert -  in verschiedenen Formen vor: in kationischer Form bei niedrigem pH, als Zwitterion im Neutralen und im Basischen als Anion.


5 Literatur

[1] Nelson, Cox, Lehninger, Biochemie, 4.Auflage, Springer, Berlin 2008.
[2] K.P.C. Vollhardt, Neil E. Shore, Organische Chemie, Wiley-VCH, 2005.
[3] http://www.chemieunterricht.de/dc2/essig/hac-19.htm, 28.10.10.
[4] http://www.multimediachemieunterricht.uni-erlangen.de/versuche/v44.shtml, 28.10.10.
[5] http://www.flechsig-kamen.de/bilder/fleisch_links.jpg, 8.11.10.

Didaktik der Chemie

top

Universität Bayreuth

E-Mail: Walter.Wagner ät uni-bayreuth.de, Stand: 22.11.10